پایگاه رسمی خبری- تحلیلی سیده آمل اخبار و خبرهای اجتماعی، اقتصادی، سیاسی، فرهنگی، هنری، ورزشی، علمی و تکنولوژی آمل و مازندران
جایزه نوبل شیمی ۲۰۱۷ به طور مشترک به “ژاک دوبشه”، “یواخیم فرانک” و “ریچارد هندرسون” اعطا شد. در این گزارش به نقل مصاحبه پایگاه “نوبل پرایز” با این سه دانشمند می‌پردازیم.
به گزارش سیده آمل این سه دانشمند، نوبل شیمی امسال را به دلیل تلاش‌های خود در زمینه “الکترون‌کریو میکروسکوپی برای شناخت ساختار بیومولکول‌ها در محلول با رزولوشن بالا” دریافت کردند.
این روش، تصویربرداری از بیومولکول‌ها را ساده‌سازی کرده و بهبود می‌بخشد.
“ژاک دوبشه” بیوفیزیکدان سوئیسی ۷۵ ساله از دانشگاه لوزان، “یوآخیم فرانک” بیوفیزیکدان آلمانی ۷۷ ساله از دانشگاه کلمبیا در نیویورک و “ریچارد هندرسون” زیست‌شناس مولکولی و بیوفیزیکدان اسکاتلندی ۷۲ ساله که بیشتر به طور مستقل و در آزمایشگاه MRC دانشگاه کمبریج فعالیت می‌کند، برندگان نوبل شیمی ۲۰۱۷ شدند.
آکادمی سلطنتی علوم سوئد در بیانیه خود ضمن اعطای جایزه ۱.۱ میلیون دلاری به این تیم، اعلام کرد که روش آنها بیوشیمی را وارد دوره جدیدی کرده است.
این آکادمی افزود: محققان اکنون با استفاده از این روش می‌توانند بیومولکول‌ها را حین انتقال منجمد کنند و فرآیندهایی را که تا پیش از این قابل مشاهده نبودند به صورت تصویری ببینند که این روش می‌تواند برای فهم اصولی شیمی و توسعه داروها تعیین‌کننده باشد.
جایزه نوبل شیمی یکی از پنج جایزه نوبل است که از سال ۱۹۰۱ هر سال از سوی آکادمی سلطنتی علوم سوئد اعطا می‌شود. این جایزه بزرگترین جایزه‌ای محسوب می‌شود که یک شیمیدان می‌تواند آن را دریافت کند.
بر اساس یافته‌های این سه دانشمند ممکن است ما به زودی تصاویری دقیق از ماشین‌آلات پیچیده زندگی در وضوح اتمی داشته باشیم.
تصویر، کلید درک است. پیشرفت‌های علمی اغلب بر روی تجسم موفقیت آمیز از اشیا به چشم انسان استوار است. نقشه‌های بیوشیمی به مدت طولانی با فضاهای خالی پر شده بود، زیرا تکنولوژی موجود، در ایجاد تصاویر بسیاری از مولکول‌های ماشین‌آلات زندگی با مشکل مواجه بود.
الکترون‌کریو میکروسکوپی همه اینها را تغییر می‌دهد. محققان هم اکنون می‌توانند بیومولکول‌های نیمه‌محرک را منجمد کنند و فرآیندهایی را ببینند که تا کنون ندیده بودند؛ فرآیندهایی که برای درک اولیه شیمی زندگی و توسعه داروها تعیین‌کننده است.
تا کنون تصور می‌شد میکروسکوپ الکترونی تنها وسیله مناسب برای تصویربرداری از ماده مرده است، زیرا پرتو الکترونی قدرتمند مواد بیولوژیکی را از بین می‌برد. اما در سال ۱۹۹۰، “ریچارد هندرسون” موفق به استفاده از میکروسکوپ الکترونی برای تولید یک تصویر سه‌بعدی از یک پروتئین با دقت اتمی شد. این پیشرفت، توان بالقوه این فناوری را ثابت کرد.
“خوآکیم فرانک” فناوری را قابل اجرا کرد. بین سال‌های ۱۹۷۵ و ۱۹۸۶، وی یک روش پردازش تصویر را توسعه داد که در آن تصاویر دوبعدی تصویر فازی با میکروسکوپ الکترونی آنالیز و ادغام شدند تا یک ساختار سه‌بعدی واضح نشان دهند.
“ژاک دوبشه” آب را به میکروسکوپ الکترونی اضافه کرد. آب مایع در خلاء میکروسکوپ الکترونی تبخیر می‌شود که موجب فروپاشی بیومولکول‌ها می‌شود. در اوایل دهه ۱۹۸۰، “دوبشه” موفق شد آب را به‌صورت شیشه درآورد. وی آب را خیلی سریع سرد کرد و آن را در فرم مایع خود در اطراف یک نمونه بیولوژیکی به حالت نزدیک به انجماد درآورد و اجازه داد که بیومولکول‌ها حتی در خلاء شکل خود را حفظ کنند.
به دنبال این اکتشافات، همه فعالیت‌های میکروسکوپ الکترونی بهینه شده است. دقت اتمی مورد نظر در سال ۲۰۱۳ به دست آمد و محققان هم‌اکنون می‌توانند به طور مرتب ساختارهای سه‌بعدی بیومولکول‌ها را تولید کنند.
در چند سال گذشته، دنیای علم با تصاویری از همه چیز از جمله پروتئین‌هایی که باعث مقاومت آنتی بیوتیکی در سطح ویروس زیکا شده‌اند، پر شده است. بیوشیمی اکنون با توسعه انفجاری مواجه است و همه چیز برای یک آینده هیجان‌انگیز آماده است.
گفتگوی تلفنی با ژاک دوبشه؛
سوال: شما به دلیل ابداع روش به شکل شیشه درآوردن آب موفق به دریافت جایزه نوبل شدید. همه مردم آب مایع و یخ را می‌شناسند، اما آب شیشه‌ای چیست؟
بله، اگر آب را سرد کنید تبدیل به یخ می‌شود، اما عالی می‌شود اگر شما بتوانید آب را سرد کنید و مولکول‌ها را از حرکت بازدارید، در حالی که ساختار را حفظ می‌کنید، زیرا هنگامی که آب یخ زده و مولکول‌هایش را بی‌حرکت کردید، می‌توانید آن را در میکروسکوپ الکترونی داشته باشید و آب تبخیر نمی‌شود، زیرا در میکروسکوپ الکترونی باید تحت شرایط خلاء باشد و آب در دمای معمولی تبخیر می‌شود. به طوری که زمانی که مواد زیستی را شیشه‌ای کنیم، می‌توانید آن را در میکروسکوپ داشته باشید و آن را به وضوح در میکروسکوپ الکترونی مشاهده کنید. این آغاز راه بود، حالا اگر شما آن را در یخ یا بدون آب داشته باشید، مولکول‌ها مانند ماهی، مرده‌اند.
به زیبایی پاسخ دادید. حالا جایزه نوبل توجهات زیادی را به شما معطوف می‌کند. چه احساسی از این موضوع دارید و مسئولیتی که دانشمندان در رابطه با مردم دارند.
لذت بخش است. من در طول بیست سال گذشته در دانشگاه لوزان بوده‌ام و تلاش زیادی را برای درس “زیست‌شناسی و جامعه” اختصاص داده‌ام و در آن زمان لوزان در حال توسعه این برنامه درسی برای همه دانشجویان نخبه بود. این یک آموزش اضافی نبود، بلکه یک برنامه اصلی در مطالعه زیست شناسی بود که هنوز هم ادامه دارد.
مصاحبه تلفنی با ریچارد هندرسون
خبر برنده شدنتان را چگونه فهمیدید؟
در کنفرانسی پیرامون الکترون‌گریو میکروسکوپی در دانشگاه لستر و در حال گوش دادن به نقطه نظرات بودم که تلفنم در جلسه زنگ زد و من مجبور شدم از اتاق سخنرانی بیرون بیایم تا جواب دهم. بعد از چند بار قطع شدن، در نهایت توانستم با “گونار فون هین” که می‌شناختمش و سپس سه نفر دیگر از کمیته جایزه نوبل صحبت کنم.
آنها به من گفتند که جایزه نوبل شیمی به من به همراه “ژاک دوبشه” و “یوآخیم فرانک” اعطا می‌شود که خیلی خوب می‌شناختمشان. بنابراین فکر می‌کنم واقعا بسیار لذت‌بخش است.
البته که چندین نفر دیگر هم لیاقت دریافت این جایزه را داشته‌اند، اما من فکر می‌کنم همه ما می‌دانیم که جایزه نوبل همیشه تنها به سه نفر تعلق می‌گیرد.
شما اولین کسی بودید که توانستید با روش الکترون‌کریو میکروسکوپی و با دقت اتمی از بیومولکول‌ها تصویربرداری کنید. چه چیزی را دیدید؟ حالا چه جزئیاتی را می‌توان دید که قبلا امکانش نبود؟
من فکر می‌کنم اولین ساختارهای مولکول‌های بیولوژیکی بوسیله کریستالوگرافی اشعه ایکس در سال ۱۹۵۹ یا ۱۹۶۰ توسط “جان کندرو” دیده شد که جایزه نوبل شیمی را برای کار بر روی میوگلوبین و توسعه روش‌های اشعه ایکس دریافت کرد؛ چرا که ما در ۵۰ سال گذشته صدها و هزاران ساختار انجام شده با کریستالوگرافی اشعه ایکس انجام داده‌ایم، به طوری که “Cryo-EM” تنها روش دیگری برای پیدا کردن ساختار اتمی و ساختار با وضوح بالا از مولکول‌ها است.
اما تفاوت این است که ساختارهای بسیار زیادی در زیست‌شناسی وجود دارد که مقاوم بوده و روش‌های دیگر مانند کریستالوگرافی اشعه ایکس یا طیف سنجی رزونانس مغناطیسی پاسخگو نیستند. بدین ترتیب، اساسا فضای جدیدی از زیست شناسی ساختاری که قبلا غیرقابل دسترس بود باز شده است. من فکر می‌کنم کار اصلی من بر روی پروتئین‌های غشایی بود که کریستال کردنشان دشوار بود.
من از حمایت طولانی‌مدت شورای تحقیقات پزشکی بریتانیا برخوردار بودم و در واقع ۱۰۵ سال است که شورای تحقیقات پزشکی بریتانیا از فعالیت‌های ساختاری مرتبط با پزشکی و یا زیست‌پزشکی یا زیست‌شناسی حمایت می‌کند و تجربه زیادی در مدیریت گروه‌ها، واحدها یا موسسات دارند و در واقع آنها از لحاظ حمایت از ایده‌های جدید کاملا دست و دلباز بوده‌اند.
گفتگوی تلفنی با یوآخیم فرانک
چگونه باخبر شدید که برنده جایزه نوبل شده‌اید؟
من یک سگ دارم که هر روز صبح زود من را بیدار می‌کند. این بار نوبل بود که بیدارم کرد (با خنده).
شما روش‌های آنالیز تصویر بیومولکول‌ها را توسعه داده‌اید که کنار هم قرار بگیرند و از تصاویر دو بعدی، تصاویر سه بعدی بسازند. چیز خاصی راجع به نحوه نگاه شما به تصاویر وجود دارد؟
من نمی‌دانم، راستش من فقط خیلی متمایل به دیدن و بصری‌گرا هستم. بنابراین من الگوها را می‌بینم، ساختارها را می‌بینم. الگوها را خیلی خیلی سریع در پس زمینه دیده و ثبت می‌کنم. بنابراین همیشه تصاویر را در ذهنم دارم، گاهی اوقات عکس می‌گیرم. من حتی در گذشته نمایشگاه عکس هم داشته‌ام.
ترکیب تصاویر و سه‌بعدی کردن تصاویر به دلیل عدم شناخت دقیق ساختار مولکول‌ها چیزی در حد غیرممکن بود و مثل قضیه مرغ و تخم مرغ بود.
جرقه این فکر در سال ۱۹۷۷ در ذهنم زده شد تا اینکه امروز توانستم بالاخره این کار را انجام دهم.
حالا این روش چه چیزی را که تا کنون نمی‌توانستیم ببینیم، به ما نشان می‌دهد؟
خوب ما اکنون می‌توانیم مولکول‌ها را در حالت‌های عملکردی غیرقطعی آزاد خود ببینیم.
این سه دانشمند برجسته طی مراسمی در ماه دسامبر جوایز خود را دریافت خواهند کرد.
